Las proteinas son biomoléculas orgánicas formadas por polipéptidos, que a su vez están formados por más de 50 aminoácidos (aa) y algunas proteínas también pueden tener en su estructura otro tipo de moléculas. Cuando solo estás formadas por aminoácidos se les denomina holoproteínas donde podemos destacar diferentes grupos que son: las proteínas filamentosas que son insolubles en agua y se encuentran en animales como son los colágenos, queratinas, elastinas y miosinas; las proteínas globulares que son solubles en agua y tienen una estructura globular, dentro de este grupo destacan las protaminas, histonas, prolamidas, gluteninas, albúminas y globulinas. Si las proteínas además de aminoácidos también presentan algún otro tipo de molécula se les denomina heteroproteínas y dentro de este grupo podemos diferenciar otros grupos como: las cromoproteínas que son pigmentos que según la naturaleza del grupo prostético podemos diferenciar dos grupos, si este posee como grupo prostético la profirina pertenecerán al grupo de los pigmentos porfíricos ( hemoglobina y miosina ), si no tienen la profirina como grupo prostético serán pigmentos no porfíricos ( hemocianina y hemeritina); las glucoproteínas en las que su grupo prostético es un glúcido y realizan diversas funciones como son las hormonas FSH y LH, los proteoglucanos, las proteínas sanguíneas, las glucoproteínas de las membranas y algunas enzimas; las lipoproteínas que son las que poseen ácidos grasos como grupo prostético, se encuentran en las células tanto en la membrana como en el citoplasma y se encargan de transportar lípidos insolubles como el colesterol y los triglicéridos; las fosfoproteínas tienen como grupo prostético el ácido fosfórico, podemos destacar la caseína y la vitelina; y las nucleoproteínas que tienen un ácido nucleico como grupo prostético, pertenecen a este grupo las histonas y protaminas.
La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales:
La estructura primaria descubierta poe Sanger corresponde a la secuencia de aminoácidos de la proteína de la que va a depender la función que desempeñará Los aminoácidos son compuestos orgánicos formados por un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2), un hidrógeno y un grupo de cadena lateral, todos unidos a un carbono conocido como carbono α, estos aminoácidos se pueden diferenciar en primarios que son los que constituyen las proteínas y se conocen 20 tipos diferentes y los esenciales que son aquellos que los animales no son capeces de sintetizar y por esta razón deben ser ingeridos en la dieta. Por lo general, los aminoácidos son sólidos, cristalinos, solubles en agua, tienen un punto de fusión elevado ( 200ºC ), poseen actividad óptica que depende de si del grupo amino se sitúa a la derecha ( forma D ) o a la izquierda ( forma L ) que no tiene relación con que el compuesto orgánico sea dextrógiro o levógiro y tienen un peso molecular bajo por lo que tienden a unirse entre ellos mediante
enlaces covalentes llamados enlaces peptídicos ya que da lugar a los péptidos, este enlace se establece entre un grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del siguiente formando dipéptidos, tripéptidos, oligopéptidos si es menor de diez y polipéptido si son más de diez, de esta manera se forma la secuencia de aminoácidos.
El extremo inicial es un grupo amino denominado extremo N-inicial y el estremo final será un grupo carboxilo denominado extremo C-terminal.
La estructura secundaria es la disposición de la estructura primaria en el espacio que dependiendo de en número de enlaces de hidrógeno, los aminoácidos que compongan la cadena y las condiciones de tensión y temperatura de las moléculas formarán tres tipos de estructuras diferentes:
La estructura en α-hélice forma una estructura helicoidal debido a la formación de enlaces intracatenarios que le confieren gran estabilidad. Esta hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta, como ejemplo de estas estructuras podemos destacar la proteína α-queratina.
La estructura en α-hélice forma una estructura helicoidal debido a la formación de enlaces intracatenarios que le confieren gran estabilidad. Esta hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta, como ejemplo de estas estructuras podemos destacar la proteína α-queratina.
La estructura de la hélice de colágeno la poseen las cadenas polipéptidas que forman el colágeno que es una proteína muy estable formada por tres hélices unidas por enlaces covalentes y enlaces débiles del tipo enlace de hidrógeno que originan una superhélice. Es muy parecida a la α-hélice pero se enrolla de forma levógira y es algo más alargada ( 3 aa por vuelta) debido a la abundancia del aminoácido prolina.
La conformación- β es una cadena en forma de zigzag con enlaces intercatenarios debido a la ausencia de enlaces de hidrógeno entre los aa próximos. Si se repliega, los segmentos quedan próximos y pueden establecerse enlaces de H entre ellos dando lugar a la β-lámina plegada.
La estructura terciaria es la disposición que que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular que se mantiene estable debido a los enlaces entre radicales de los aminoácidos que pueden ser de varios tipos: de disulfuro, de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van Der Walls e interacciones hidrofobas. En las conformaciones globulares se pueden ver tramos rectos que pertenecen a las estructuras α-hélice y conformación- β, si hay combinaciones de estas dos estructuras repetidas en la misma proteína es a lo que llamamos dominios estructurales que suelen ser compactas, estables, de aspecto globular y se unen entre sí por zonas estrechas o "codos" que le aportan cierta movilidad. Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas que son insolubles en agua y en disoluciones salinas y tienen función esquelética.
La estructura cuaternaria es la que presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicascon estructura terciaria unidas entre sí por enlaces débiles y en ocasiones por enlaces disulfuro. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero, según los protómeros presentes estas proteínas serás dímeros, trímeros, tetrámeros, pentámeros, etc.
Debido a los radicales libres de las proteínas y su capacidad de raccionar con otras moléculas posee ciertas propiedades que son: la solubilidad, debida a la elevada proporción de aminoácidos con radicales polares que establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua impidiendo que se pueda unir a otras moléculas proteicas haciendo que precipiten; la desnaturalización que es la pérdida de estructuras superiores debido a la rotura de los enlaces que las mantienen que pueden ser provocados por cambios de pH, variaciones de la temperatura o por agitación molecular, dando lugar a una conformación filamentosa que precipita, este proceso se puede revertir cuando vuelva a sus condiciones normales y si no afecta a los enlaces peptídicos también recuperará sus funciones; especificidad, debida a que tienen aminoácidos concretos en lugares determinados que les diferencia de otras moléculas parecidas y que son únicas en cada especie y en cada individuo, las proteínas homólogas son aquellas que realizan la misma función en especies diferentes, esto es gracias a que el centro activo de la proteína está igual en todas, la diferencia de algún aminoácido ocurre fuera de ese centro activo y por lo tanto no afecta a la función; y la capacidad amortiguadora.que es debido al caracter anfótero que poseen las proteínas que es la capacidad de actuar como ácido ( liberando protones ) o como base (aceptando protones ) según el medio en el que se encuentre para neutralizar las variacones del pH actuando como disoluciones tampón o amortiguadora, posee una forma iónica dipolar que puede ser neutra si tiene tantas cargas positivas como negativas lo que se le denomina como punto isoeléctrico.
Las proteínas también tienen ciertas propiedades que son: la estructural como el colágeno, las histonas y la elastina; la de reserva ya que aportan la misma cantidad de energía que los glúcidos como la caseína o el gluten; la de transporte como la hemoglobina con el oxígeno o las lipoproteínas con los lípidos; enzimática que regulan las reacciones bioquímicas ( acción biocatalizadora ) como la maltasa o la lipasa; contráctil como la actina y miosina; hormonal como la insulina; de defensa constituida por los anticuerpos; y homeostática que mantiene constante los valores de determinadas variables del medio interno como son la salinidad, la acidez, o la concentración de glucosa.
Aquí os dejo un esquema del tema:
ACTIVIDADES DE PROTEÍNAS
1. Con respecto a las proteínas:
a) Enumerar los cuatro niveles de estructura de las proteínas.
-Estructura primaria: corresponde a la secuencia lineal de aminoácidos (aa)
-Estructura secundaria: es la disposición de la estructura primaria en el espacio ( α-hélice, hélice de colágeno y conformación-β )
-Estructura terciaria: disposición de la estructura secundariaen el espacio cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular.
-Estructura cuaternaria: es el resultado de la unión de dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.
b) Indicar qué tipos de enlaces intervienen en la estabilización de cada uno de estos niveles estructurales.
En la estructura primaria existen ciertos enlaces covalentes entre los aminoácidos produciendo una secuencia lineal, estos enlaces químicos son los enlaces peptídicos que se producen entre el grupo carboxílico de un aminoácido y el grupo amino del siguiente liberando una molécula de agua.
En la estructura secundaria además de los que aparecen en la primaria, aparecen nuevos enlaces de hidrógeno que dependiendo de la cantidad de puntes de hidrógeno que poseean, de la temperatura en la que se encuenten, de las condiciones de tensión y de los aminoácidos que compongan la cadena, se pueden distinguir tres tipos de estructuras: la estructura en α-hélice posee enlaces intracatenarios lo que le da un estructura muy estable de tipo helicoidal; la estructura de la hélice de colágeno es muy similar a la de α-hélice, sin embargo, esta estructura puede formar el colágeno que está formado por tres hélices dando lugar a una superhélice que se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno; y la conformación-β en la que se establecen enlaces de hidrógeno intercatenarios entre segmentos, antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos.
En la estructura terciaria además de los vistos en la estructura secundaria, como forman conformaciones globulares poseen enlaces entre los radicales de los aminoácidos que mantienen estables su forma característica, estos enlaces pueden ser de disulfuro ( enlace fuerte), de hidrógeno ( enlace débil ), interacciones iónicas ( enlace débil ), fuerzas de Van der Walls ( enlace débil ) e interacciones hidrofóbicas ( enlace débil ).
En la estructura cuaternaria además de los existentes en la estructura terciaria, en esta estructura se establecen enlaces entre dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria que en su mayoría estos enlaces son débiles (no covalentes) pero en ocasiones también se pueden unir por enlaces covalentes de tipo disulfuro.
c) Especificar la estructura que caracteriza a las α-queratinas.
Las α-queratinas son proteínas filamentosas insolubles en agua que se encuentran en los animales en estructura secundaria, concretamente tienen estructura en α-hélice ya que la cadena se enrolla helicoidalmente sobre sí misma por enlaces de hidrógeno intracatenarios con un giro dextrógiro presentando 3,6 aminoácidos por vuelta.
d) Describir dos propiedades generales de las proteínas.
La solubilidad de las proteínas se debe a la gran cantidad de aminoácidos que poseen radicales polares los cuales establecen enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua. Los cambios de pH influyen en la solubilidad de las proteínas ya que se modifica el grado de ionización de los radicales polares.
La especificidad es debida a que hay ciertas proteínas que interactúan con otras moléculas por lo que presentan una estructura tridimensional específica y unoa aminoácidos concretos en lugares determinados, que les permiten diferenciar unas moléculas de otras parecidas.
e) Describir dos funciones de las proteínas. Indica ejemplo.
Una función que tienen las proteínas es la enzimática ya que las enzimas son las proteínas que regulan las reacciones bioquímicas (acción biocatalizadora). Todas las enzimas conocidas tienen una alta especialización como por ejemplo la maltasa, que convierte la maltosa en dos glucosas o la lipasa que separa las grasas de los alimentos para facilitar su absorción.Otra de las funciones que desempeñan las proteínas es la hormonal ya que las hormonas son las proteínas que actúan como mensajeros para iniciar ciertas reacciones, esto es posible gracias a que son transportadas por la sangre o la savia hasta llegar a determinadas células a las que estimulan, algunas de estas hormonas son la insulina del páncreas, la tiroxina de la tiroides o la hormona del crecimiento de la hipófisis.
f) Defina el proceso de desnaturalización. ¿Qué tipo de enlaces no se ven afectados?
La desnaturalización es la pérdida de la estructura terciaria y cuaternaria, e incluso secundaria por lo que la proteína adopta una conformación filamentosa y precipita. Esto ocurre por la rotura de los enlaces que mantienen esa estructura, que se produce por cambios de pH, variación de temperatura o por alteraciones de la concentración salina. Las proteínas desnaturalizadas no pueden realizar funciones de tipo enzimático, transportaor u hormonal. Si la desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos, la proteína al volver a sus condiciones normales, se producirá el fenómeno de la renaturalización que es la recuperación de la conformación perdida, si la desnaturalización afecta a los enlaces peptídicos, esta proteína no podrá volver a retomar su actividad biológica.
g) ¿Qué significa que un aminoácido es anfótero?
El comportamiento anfótero es debido a que los aminoácidos pueden comportarse como un ácido (liberando protones), o como una base ( aceptando protones) lo que le da la propiedad de la capacidad amortiguadora. Tienden a neutralizar las variaciones del pH del medio, es decir, a actuar como disoluciones tampón o amortiguadoras.
ACTIVIDADES PAU
1. En la siguiente reacción dos monómeros reaccionan para formar un dímero:
a) ¿Qué moléculas son estos monómeros?¿En qué tipo de macromoléculas se encuentra esta unión?
Estos monómeros corresponden a los aminoácidos, que son los pequeños componentes que forman péptidos o proteínas dependiendo de la cantidad de aminoácidos que se unan mediante enlaces peptídicos.
b) ¿Cómo se denomina el enlace que se forma entre estos monómeros?¿Cuáles son las características de este enlace?
El enlace químico que se forma entre estos monómeros es el enlace peptídico, y es un enlace covalente que se establece entre aminoácidos, concretamente entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, además de la unión, también se produce una molécula de agua.
c) Cita dos ejemplos de esta macromolécula e indica su función.
Como ejemplos de proteínas podemos destacar la actina y miosina como proteínas con función contráctil y la caseína de la leche como función de reserva.
2. Explica el tipo de interacciones o enlaces que estabilizan la estructura secundaria y terciaria en proteínas.
En la estructura secundaria además de los enlaces que aparecen en la primaria, aparecen nuevos enlaces de hidrógeno que dependiendo de la cantidad de puntes de hidrógeno que poseean, de la temperatura en la que se encuenten, de las condiciones de tensión y de los aminoácidos que compongan la cadena, se pueden distinguir tres tipos de estructuras: la estructura en α-hélice posee enlaces intracatenarios lo que le da un estructura muy estable de tipo helicoidal; la estructura de la hélice de colágeno es muy similar a la de α-hélice, sin embargo, esta estructura puede formar el colágeno que está formado por tres hélices dando lugar a una superhélice que se unen mediante enlaces covalentes y enlaces débiles de tipo enlace de hidrógeno; y la conformación-β en la que se establecen enlaces de hidrógeno intercatenarios entre segmentos, antes distantes, que debido al plegamiento quedan próximos.
En la estructura terciaria además de los enlaces que hay en la estructura secundaria y debido a que forman conformaciones globulares poseen enlaces entre los radicales de los aminoácidos que mantienen estables su forma característica, estos enlaces pueden ser de disulfuro ( enlace fuerte), de hidrógeno ( enlace débil ), interacciones iónicas ( enlace débil ), fuerzas de Van der Walls ( enlace débil ) e interacciones hidrofóbicas ( enlace débil ).
3. ¿Qué significa que los aminoácidos son anfóteros?¿A qué se debe esta característica?
El comportamiento anfótero es debido a que los aminoácidos pueden comportarse como un ácido (liberando protones), o como una base ( aceptando protones) lo que le da la propiedad de la capacidad amortiguadora. Tienden a neutralizar las variaciones del pH del medio, es decir, a actuar como disoluciones tampón o amortiguadoras. Esto se debe a que el grupo ácido o carboxilo (-COOH) libera protones (-COO- y H+), mientras que el grupo básico o amino (-NH2) capta protones (-NH3+ ) originando así una forma iónica dipolar.
4. En relación a lo estructura de proteínas:
a) Explica qué es la estructura terciaria y qué tipo de fuerzas o interacciones participan en el mantenimiento de la estructura terciaria. ¿Existe un nivel estructural superior a la estructura terciaria? En caso afirmativo, indica en qué ocasiones se forma.
Por encima de la estructura terciaria , hay una estructura cuaternaria formada por proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura terciaria , idénticas o no , unidas entre sí por enlaces débiles ( no covalentes ) y enlaces covalentes del tipo disulfuro . Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero y según cuantos se asocien se llaman dímeros , trímeros , tetrámeros …
La estructura terciaria es la disposición que que adopta la estructura secundaria cuando se pliega sobre sí misma y origina una conformación globular que se mantiene estable debido a los enlaces entre radicales de los aminoácidos que pueden ser de varios tipos: de disulfuro, de hidrógeno, interacciones iónicas, fuerzas de Van Der Walls e interacciones hidrofobas. En las conformaciones globulares se pueden ver tramos rectos que pertenecen a las estructuras α-hélice y conformación- β, si hay combinaciones de estas dos estructuras repetidas en la misma proteína es a lo que llamamos dominios estructurales que suelen ser compactas, estables, de aspecto globular y se unen entre sí por zonas estrechas o "codos" que le aportan cierta movilidad. Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria alargada y dan lugar a las denominadas proteínas filamentosas que son insolubles en agua y en disoluciones salinas y tienen función esquelética.
Existe un nivel estructural superior que es la estructura cuaternaria que se forma por la unión de dos o más cadenas polipeptídicas de estructura terciaria unidas entre sí por enlaces de hidrógeno y en ocasiones de disulfuro.
b) Al medir la actividad de la enzima hexoquinasa se produjo, accidentalmente, un aumento de la temperatura hasta los 80ºC. En estas condiciones no se detectó actividad de la enzima. Explica qué proceso justifica esta observación.
En esas condiciones, la proteína se desnaturaliza debido al aumento de la temperatura, en este proceso se pierden los enlaces de hidrógeno por la rotura de ellos y por lo tanto también la estructura superior que poseía. Al desnaturalizarse se pierde la función que posee la proteína y dependiendo de si afecta a sus enlaces peptídicos o no, podrá recuperar su conformación y sus funciones cuando vuelva a sus condiciones normales mediante el proceso de la renaturalización.